Kompetenz − Amyloido­se

Die Amyloidose ist eine Stoff­wech­sel­er­kran­kung, bei der sich krank­haf­te Pro­te­ine im In­ter­sti­ti­um (Zell­zwi­schen­raum) ab­la­gern. Die­se un­lös­li­chen Ab­la­ge­run­gen lie­gen in Form klei­ner Fa­sern, der so­ge­nann­ten Pro­tein-Fi­bril­len, vor und wer­den als Amy­lo­id oder Amy­loid-Ab­la­ge­run­gen (Amy­lo­ide-Pla­ques) be­zeich­net. Die Amy­lo­ido­se selbst ist keine ein­zel­ne Krank­heit, son­dern ein Amy­loid-Ab­la­ge­rungs­pro­zess, der von un­ter­schied­li­chen Stoff­wech­sel­stö­run­gen in den Kör­per­zel­len aus­ge­löst wird. Die Amy­loid-Ab­la­ge­run­gen zer­stö­ren die Ar­chi­tek­tur der be­trof­fe­nen Or­gane, was zu Funk­tions­ein­schrän­kun­gen (z. B. Nie­ren- und Herz­in­suf­fi­zi­enz) führt. Je nach be­trof­fe­nem Or­gan ent­ste­hen ver­schie­dene chro­ni­sche Krank­hei­ten (bei­spiels­weise Poly­neu­ro­pa­thie). Dar­über hin­aus kön­nen die Amy­loid-Ab­la­ge­run­gen ei­nen to­xi­schen Ef­fekt auf die Kör­per­zel­len aus­üben.

Beim Menschen sind mehr als 20 Pro­te­ine be­kannt, die zu Amy­loid füh­ren kön­nen. Am häu­figs­ten kommt die AL-Amy­lo­ido­se vor, die als Fol­ge ei­ner Plas­ma­zel­len-Er­kran­kung des Kno­chen­marks ent­steht, bei der krank­hafte Pro­te­ine im Blut ge­bil­det wer­den. Eine AA-Amy­lo­ido­se kann durch chro­nisch-ent­zünd­li­che Er­kran­kun­gen, die mit ei­nem er­höh­ten Spie­gel von Se­rum-Amy­loid-A (auch als Akut-Pha­se-Pro­tein be­zeich­net) ein­her­ge­hen, aus­ge­löst wer­den.
Erblich bedingte Amyloido­sen ent­ste­hen durch kör­per­eige­ne Pro­te­ine, die durch Gen-De­fek­te (mehr als 100 be­kannt) in­sta­bil ge­wor­den sind. Am häu­figs­ten han­delt es sich da­bei um das Se­rum-Trans­port­pro­tein Trans­thy­re­tin (TTR), sel­te­ner um an­dere Pro­te­ine wie Apo­li­po­pro­te­in A-I, A-II, A-IV, Ly­so­zym, Gel­so­lin und Cys­ta­tin C. Häu­fig vor­kom­men­de Ar­ten der Amy­lo­ido­se sind:

  • AL-Amyloidose: Die Leicht­ket­ten-Amy­lo­ido­se be­fällt vor al­lem Herz und Nie­ren, aber auch Ma­gen, Darm, Le­ber und die pe­ri­phe­ren Ner­ven.
  • AA-Amyloidose: Am häufigs­ten ma­ni­fes­tiert sie sich an den Nie­ren und am Darm, sel­te­ner am Her­zen oder an den Blut­ge­fäs­sen.
  • ATTR-Amyloidose: Am bekann­tes­ten sind die fa­mi­liä­re Amy­loid-Poly­neu­ro­pa­thie (FAP) und die se­ni­le sys­te­mi­sche Amy­lo­ido­se.
Die Symptome der Amyloidose sind in der Re­gel un­spe­zi­fisch. An eine Amy­lo­ido­se soll­te ge­dacht wer­den, wenn eine nicht er­klär­bare Pro­te­in­urie (über­mäs­sige Harn­aus­schei­dung von Ei­weiss) vor­liegt, bei Pa­ti­en­ten mit ei­ner Kar­dio­myo­pa­thie (Herz­mus­kel­er­kran­kung) , Neu­ro­pa­thie (Ner­ven­er­kran­kung) , Le­ber- oder Milz­ver­grös­se­rung oder beim Vor­lie­gen ei­nes mul­ti­plen Mye­loms (Krebs­er­kran­kung des blut­bil­den­den Sys­tems).

Meistens sind die Amyloido­se-Pa­ti­en­ten 50 Jah­re alt oder äl­ter. In ei­nem ge­rin­gen Aus­mass kann die Er­kran­kung aber auch bei jün­ge­ren Men­schen auf­tre­ten. Die Zahl der Er­kran­kun­gen hat in den letz­ten 10 Jah­ren stark zu­ge­nom­men. Je­des Jahr kom­men etwa 140 Neu­er­kran­kun­gen pro 100'000 Pa­ti­en­ten hin­zu.

Amyloidose Haut
Amylo­ido­se auf der Haut des Au­gen­lie­des
Amyloidose Niere
Amylo­ido­se im Nie­ren­ge­we­be
Amyloidose Leber
Amylo­ido­se im Le­ber­ge­we­be

Die Krankheitsentstehung (Patho­ge­ne­se) der Amy­lo­ido­se

Bekannte Faktoren, welche die Entste­hung ei­ner Amy­lo­ido­se be­güns­ti­gen, sind ver­stärk­te Be­las­tun­gen mit Um­welt­gif­ten (Pes­ti­zi­de, Che­mi­ka­li­en, Nano­par­ti­kel, Schwer­me­tal­le), psy­chi­sche Be­las­tun­gen und Stoff­wech­sel­end­produk­te (in Form von to­xisch wir­ken­den frei­en Ra­di­ka­len). Aber auch Funk­tions­stö­run­gen der Mi­to­chon­dri­en (Mi­to­chon­dro­pa­thie) kön­nen zu Amy­loi­do­se füh­ren.

Bei einer seltenen Form der Krank­heit, ver­ur­sacht durch erb­lich be­ding­te oder er­wor­bene Gen-Mu­ta­tio­nen, sind Ver­än­de­run­gen be­stimm­ter Gene von ver­schie­de­nen Chro­mo­so­men nach­weis­bar. Die­se Gen-De­fek­te zie­hen eine Amy­lo­ido­se nach sich.

Die Ursache der Amyloidose ist in zel­lu­lä­ren Stoff­wech­sel­stö­run­gen und ei­ner da­durch ent­stan­de­nen Fehl­fal­tung von kör­per­eige­nen Pro­te­inen zu se­hen.

Meine Amyloidose-Behand­lung

Aufgrund der Komplexität der Krank­heits­ur­sa­chen und Be­las­tun­gen nimmt die Thera­pie­dauer ei­ni­ge Wo­chen in An­spruch, wo­bei sich die an­schlies­sen­de Be­hand­lung zur Re­ge­ne­ra­tion in der Re­gel über meh­re­re Mo­na­te er­streckt.

Die Vorteile und Ziele mei­ner Be­hand­lung

Für all meine Behandlun­gen gilt, dass keine syn­the­ti­schen Me­di­ka­men­te ein­ge­setzt wer­den. Jene Prä­pa­ra­te kön­nen zu Funk­tions­stö­run­gen im Kör­per füh­ren und spä­te­re re­zi­dive Er­kran­kun­gen oder Neu­er­kran­kun­gen mit sich brin­gen.

Mein Ziel ist es, die krank­heits­aus­lösen­den Ur­sa­chen kon­se­quent zu eli­mi­nie­ren so­wie:

  • Die Anregung der Gen-Repa­ra­tur und die Wie­der­her­stel­lung des phy­sio­lo­gi­schen Zell­stoff­wech­sels (Nobel­preis 2006, US-For­scher Fire und Mello, epi­ge­ne­ti­sche RNA-Inter­fe­renz)
  • Die krankhaften zellulä­ren Vor­gän­ge im Kör­per des Pa­ti­en­ten zu be­sei­ti­gen
  • Gegen die krankhaften Pro­tein-Ab­la­ge­run­gen im Or­ga­nis­mus vor­zu­ge­hen
  • Körperschonende und gut ver­träg­liche Be­hand­lun­gen ohne un­an­ge­nehme Ne­ben­wir­kun­gen durch­zu­füh­ren
Die Erfolge meiner Behandlun­gen sind deut­lich bes­ser, als Sie sich vor­stel­len kön­nen (auch bei Amy­lo­ido­se).

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